Christian B. Anfinsen est né à Monessen, en Pennsylvanie, le 26 mars 1916. Sorti du collège en 1937, il entreprend à l'Université de Pennsylvanie des études de chimie qu'il achève en 1939 avec le diplôme de Master of Science. Après avoir effectué en 1939-1940 un stage au Carlsberg Laboratory de Copenhague, il revient aux Etats-Unis préparer son Ph. D., qu'il soutient en 1943 à la Harvard Medical School, où il continue sa carrière universitaire comme instructeur, puis comme assistant. En 1950 il entre une première fois au National Institute of Health, NIH à Bethesda, dans le Maryland, où il reste douze ans. Revenu en 1962 à la Harvard Medical School pour y occuper le poste de professeur de chimie biologique, il retoumera ensuite jusqu'à sa retraite au N.I.H., dans le service de cardiologie.

Il a entrepris l'édition des Advances in Protein Chemistry, et nous a laissé un important ouvrage: The Molecular Basis of Evolution, paru en 1959.

La molécule de ribonucléase, relativement petite (formée de 124 résidus d'amino-acides), se prête facilement à une étude structurale. Comme elle ne joue pas un v51e vital essentiel, c'est son intérêt du point de vue chimique qui a attiré l'attention de C. H. Anfinsen, ce qui justifie l'attribution du prix Nobel en chimie et non en physiologie et médecine. L'étude qu'il en a faite a constitué un véritable modèle pour les travaux ultérieurs. Ses recherches se caractérisent par la proposition de conceptions nouvelles et la précision de leur vérification expérimentale. Anfinsen et ses collaborateurs ont montré l'importance de la séquence en monoacide dans la détermination de la conformation native de la ribonucléase. Ainsi le traitement de la ribonucléase native avec de l'urée en présence d'un réducteur, le S-mercaptoéthanol, provoque un déroulement complet de la molécule, qui se replie "au hasard". Dans ce processus de dénaturation, les quatre ponts disulfure (S-S) formés par les cystéines de la ribonucléase sont coupés et couverts en huit cystéines (portant des gmupements S-H). Ce déroulement et le clivage des liaisons S-S provoquent une perte complète de l'activité enzymatique. En revanche, quand l'urée et l'agent réducteur sont lentement éliminés de la solution (par dialyse, par exemple), l'activité de la ribonucléase réapparaft progressivement, ce qui indique que, même après dénaturation, la chaihe polypeptidique de la ribonucléase contient encore l'information nécessaire pour revenir à la structure tertiaire catalytiquement active.

Ainsi, dès 1962, la preuve était faite que la séquence des résidus déterminée par le code génétique détermine à son tour les autres structures des protéines; résultat d'une importance capitale. Dans le processus de renaturation de la ribonucléase, les huit cystéines (S-H) se réoxydent grâce à l'oxygène atmosphérique, et rétablissent ainsi les quatre ponts disulfure; ceux-ci impliquent les mêmes paires de cystéines que la molécule native. Or, bien que le calcul de probabilités montre que les huit cystéines d'une seule chaîne polypeptidique peuvent former jusqu'à 105 ensembles de ponts di sulfure différents, seul l'ensemble qui était présent dans la molécule de ribonucléase native sera formé.

Au cours des années 1970, Anfinsen et son équipe ont travaillé sur une nouvelle nucléase extracellulaire de staphylococcus aureus. Ils ont déterminé la séquence des 149 amino-acides qui la composent, et ont décrit ses propriétés enzymatiques, chimiques et immunologiques, faisant appel à toutes les techniques modernes de la chimie, de la spectroscopie et de la chromatographie. Pour affiner ses travaux, Anfinsen, en collaboration avec Cuatrecasas, a mis au point le principe de la chromatographie d'affinité, qui rend depuis lors d'immenses services pour la purification et l'identification des cibles hormonales des membranes plasmiques dans les cellules eucaryotiques, et pour l'identification des acides aminés dans une chaîne polypeptidique, ainsi que la détermination de leurs sites actifs.

La nucléase de staphylococcus perd son activité biologique et sa conformation native quand elle est acidifiée à pH3; à la neutralité pH7, l'activité est rapidement récupérée.

A partir de ces expériences de renaturation d'autres protéines globulaires, il est maintenant tout à fait bien établi que la séquence en amino-acides détermine la structure tertiaire spécifique des protéines globulaires; celle-ci est ainsi le résultat des différents types de contraintes exercées sur les possibilités de libre rotation autour des liaisons simples de la chaîne polypeptidique. La conformation des chaînes, résultant de contraintes variées, locales ou à distance, impose l'activité biologique particulière.

Anfinsen et ses collaborateurs ont également montré que les microsomes (particules cytoplasmiques dont les dimensions varient de 5 à 300 millionièmes de millimètre) catalysent l'oxydation des groupes SH des formes réduites et inactives de la ribonucléase et d'autres protéines, par la formation de ponts disulfure.