Hartmut Michel, le plus jeune des trois lauréats, est né à Ludwigsburg, dans le land de Bade-Würtemberg, le 18 juillet 1948. Docteur en 1977, il rejoint deux ans plus tard l'Institut Max Planck de Martinsried. Il y travaille jusqu'en 1988, année où il est promu au poste de chef de division à l'Institut de biophysique Max Planck de Francfort-sur-le-Main.

Tout a commencé en 1981, lorsque Hartmut Michel, qui travaillait auprès de Dieter Oersterhelt à l'Institut Max Planck de Munich, eut isolé les cristaux tridimensionnels du complexe protéique photosynthétique de la bactérie Rhodopseudomonas viridis. Afin d'étudier la structure de ces cristaux, il s'adressa à Johann Deisenhofer, qui effectuait des recherches au laboratoire de cristallographie de Robert Huber, à Munich. Après trois années d'efforts, le premier article de la série parut dans la célèbre revue britannique Nature. La structure spatiale du complexe était déterminée avec une résolution de 0,3 nm! La représentation graphique à partir des données cristallographiques est tout à fait remarquable. On apprend simultanément l'emplacement de quatre protéines constituantes, la séquence de leurs acides aminés, la position des pigments photosensibles et les longueurs des protéines enchâssées dans la membrane et repliées en forme d'hélice.

Il a alors été possible d'expliciter le mécanisme de fonctionnement du complexe lipido-protéique, à la fois capteur de lumière et stockeur d'énergie chimique. Le processus réactionnel est le suivant: un premier pigment absorbe un photon; en corollaire, une paire de molécules bactériophylles émet un électron qui se déplace de proche en proche sur les autres pigments pour 6tre finalement capté par une molécule hydrophobe, la plastoquinone. Lorsque celle-ci capte un second électron, elle fixe alors deux protons provenant de la protéine-cytoplasme extramembranaire, ce qui a pour conséquence de la reduire en un quinol. La réduction chimique de la quinone en quinol n'est ni plus ni moins que la première étape de la transformation de l'énergie lumineuse en énergie chimique. A son tour, la paire de molécules de départ récupère l'électron perdu en s'appropriant celui que lui cède une protéine fixée énergétiquement sur le centre réactionnel. Tout ce mécanisme n'est possible que si les pigments sont favorablement positionnés, ce qui permet aux électrons de circuler du cytoplasme extérieur vers la surface inteme de la membrane où se déroule la réaction de réduction (protonation).

L'analyse a montré que les protéines fixées sur les pigments sont au nombre de quatre : le cytoplasme extérieur, d'une part, et trois autres protéines que l'on désigne par les lettres majuscules L.M.H., et qui font partie intégrante du complexe. Ces trois protéines hélicoïdales comportent une partie transmembranaire. Les hélices jouent un rôle important, car elles foumissent un échafaudage sur lequel se fixent les pigments photosensibles qui s'orientent pour capter avantageusement la lumière sans participer directement à la réaction photochimique.

Le bon accord entre les résultats obtenus pas les trois chercheurs et les hypothèses retenues antérieurement a consacré la méthode utilisée, qui constitue maintenant un nouvel outil pour les biochimistes s'intéressant au mode de repliement de nombreuses pntéines dont il reste à déterminer la structure. De la généralisation des conclusions dépendra l'importance de cette découverte.

Quelles retombées pratiques peut-on attendre de ces résultats? La réponse se trouve dans les préoccupations actuelles de l'un des lauréats, qui cherche à déterminer le mécanisme d'action des herbicides sur les plantes.

Cette découverte a également suscité des recherches dans plusieurs laboratoires à travers le monde. Ainsi, en France, le laboratoire de photosynthèse de Gif-sur- Yvette étudie la structure du centre photosynthétique du Rhodobacter sphéroïde.