Max F. Perviz est né le 19 mai 1914 à Vienne, dans une famille de fabricants de textile. Il commence ses études supérieures à l'Université de Vienne en 1932. Particulièrement influencé par le cours de biochimie organique du professeur F. von Wessely, qui exposait, entre autres, les célèbres travaux de Frederick Hopkins sur les acides aminés essentiels, il décide de préparer son Ph. D. à Cambridge, et commence ses recherches au Laboratoire Cavendish en septembre 1936. Mais l'annexion de l'Autriche par l'Allemagne hitlérienne contraint ses parents à tout abandonner et à s'expatrier, et Perutz ne peut poursuivre ses travaux comme attaché de recherche de Sir Laurence Bragg que grâce à une subvention versée par la Fondation Rockefeller. Il bénéficie de ce soutien financier jusqu'en 1945, époque à laquelle il devient membre du centre de recherches de l'Imperial Chemical Industrie. En octobre 1947, il se trouve à la tête du Medical Research Council Unit for Molecular Biology, qui comprend dans son état-major J. C. Kendrew.

De là date la collaboration entre les deux chercheurs. En mars 1962, Perutz est nommé professeur de biologie moléculaire, et il continue à coopérer avec Sir Laurence Bragg. Il a eu la chance de travailler avec d'éminents collaborateurs tels que, outre Kendrew, Crick (1948) et Watson (1951) qui, cette m6me année 1962, recevront le prix Nobel de physiologie et de médecine pour leur hypothèse de la structum en hélice de l'ADN.

La méthode d'analyse par diffraction des rayons X au moyen d'un cristal a été mise au point par Max von Laue (prix Nobel de physique 1914). Ce sont les physiciens Bragg (père et fils, prix Nobel de physique en 1915) qui l'ont appliquée à l'étude des structures. Puis cette technique a été constamment affinée, et on s'est attaché à établir la structure de molécules de plus en plus complexes.

Dès 1937, Max Perutz examine la possibilité d'utiliser cette méthode pour déterminer la structure de l'hémoglobine. En 1938, lorsque Laurence Bragg Jr est nommé directeur du Laboratoire Cavendish à Cambridge, et qu'il apprend les projets de Perutz, il l'encourage vivement et lui apporte tout son soutien. C'est alors le départ d'un très long travail d'expérimentation auquel dix ans plus tard viendra se joindre Kendrew, qui entreprend de son côté d'étudier la structure de la myoglobine.

Nous savons, depuis les travaux de Willsthtter sur les pigments animaux et ceux de Hans Fischer sur la matière colorante du sang, que les hémoglobines sont des porphyrines contenant du fer et qu'elles sont attachées à une protéine, la globine. Les myoglobines sont, quant à elles, des pigments respiratoires que l'on trouve dans les cellules musculaires des vertébrés et des invertébrés. La myoglobine a été découverte en 1934 par Théorell, qui a réussi à l'isoler et à la cristalliser. Elle se distingue de l'hémoglobine, qui contient quatn: atomes de fer feneux (Fe +) par molécule, en ce sens que sa molécule ne renferme qu'un seul atome de fer.

Nous avons vu que Sanger utilisait la méthode chimique pour déterminer la structure des protéines; mais cette méthode longue et difficile ne permet d'obtenir que la structure plane d'une molécule. L'étude aux rayons X a l'avantage de déterminer la géométrie spatiale des protéines. Les techniques cristallographiques permettent donc de connaître les distances interatomiques et les angles des liaisons inter- et intramoléculaires. Ces paramètres conduisent à la connaissance de la conformation de la protéine et de l'arrangement des molécules dans le cristal. On obtient une carte de densité électronique à trois dimensions par analyse des diagrammes de diffraction : la première protéine globulaire à avoir ainsi livré ses secrets structuraux dans l'espace est la myoglobine, analysée en 1955 par Kendrew.

De son côté, Perutz a établi la structure de l'hémoglobine, dont la molécule est pratiquement sphérique. La méthode d'analyse qu'il développe consiste à fixer des atomes lourds (du mercure par exemple) sur les molécules formant le cristal. L'atome lourd, riche en électrons et diffusant intensément les rayons X, provoque des variations dans l'intensité des taches de diffraction. On obtient des résultats intéressants en exploitant les différences observées en la présence et en l'absence de l'atome lourd. La méthode de Perutz est une méthode de substitution isomorphe, c'est-à-dim que les cristaux des dérivés mercuriels de la molécule sont isomorphe de celle qui n'est pas substituée. La densité électronique trouvée d'après les intensités mesurées, est représentée à l'aide d'une sorte de carte géodésique, où les lignes réunissent les points à mêmes valeurs. Vu la petitesse de leur facteur structural, les atomes d'hydrogène ne sont pas directement visibles sur la carte de densité électronique. On peut cependant déterminer leur position en examinant les courbures des isolignes; et l'on peut rendre visible la distribution spatiale de la densité en superposant les diagrammes portés sur des feuilles transparentes.

Une nouvelle voie de recherche s'est ainsi ouverte, nécessitant cependant de nombreuses mesures. Par exemple, pour la myoglobine (plus petite que l'hémoglobine), la distribution spatiale des 26 000 atomes que renferme sa molécule a obligé Kendrew à examiner 110 échantillons cristallins et à mesurer l'intensité d'environ 250 000 rayons X réfléchis. De plus les calculs nécessaires, très longs, n'ont pu aboutir qu'avec l'emploi d'un calculateur électronique.

Les travaux de Perutz et de Kendrew ont fait franchir un grand pas dans la connaissance des molécules des protéines globulaires, dont l'intérêt vital est connu de tous.