Tiselius est né à Stockholm le 10 août 1902, dans une famille d'universitaires. Dès ses études au lycée de Gothembourg, il manifeste un goût particulier pour les sciences. En 1921, il s'inscrit à l'Université d'Uppsala, où son grand-père avait été professeur de mathématiques, et devient dès 1925 l'assistant de chimie physique du professeur Th. Svedberg, ce qui l'oriente vers des recherches en chimie physique analytique. Il soutient sa thèse de doctorat en 1931; le sujet en est l'électrophorèse des protéines. Sous l'effet d'un champ électrique, les molécules protéiques peuvent migrer, ce qui permet de les séparer. Le phénomène d'électrophorèse dépend de plusieurs facteurs tels que la concentration de la solution protéique, la nature du solvant, la taille, la forme et la charge électrique du soluté. Tiselius a été le premier à l'avoir étudié.

Deux ans après sa thèse, il est nommé maître de recherches à l'Université d'Uppsala et entreprend de nouveaux travaux sur les phénomènes d'adsorption dans les cristaux de zéolithes. Cette étude le mènera d'abord aux îles Féroé, en quête de matériaux adsorbants, puis aux Etats-Unis, comme boursier Rockefeller à l'Université de Princeton (1934-1935).

De retour à Uppsala en 1937, il adresse à la Société Faraday un article qui porte sur l'application de l'électrophorèse à l'étude des fractions de protéines du sérum sanguin (séroprotéines), et qui met à la portée des expérimentateurs un appareillage nouveau permettant de séparer les protéines : cet article fait sa célébrité.

Une chaire est spécialement créée pour lui à l'Université d'Uppsala pour "l'étude et l'enseignement des lois chimiques et physiques qui se trouvent à la base des phénomènes vitaux". L'importance de ses travaux et des résultats obtenus amène le gouvemement suédois à créer un Institut de Biochimie, dont Tiselius est le premier directeur.

Peu après 1940, il introduit avec ses collaborateurs la technique de l'analyse frontale, qui implique la mesure continue de l'indice de réfraction du liquide sortant d'une colonne chromatographique (3). Les modifications de l'indice de réfraction reflètent les changements de la composition du soluté entraîné hors de la colonne par le solvant. Cette méthode se révèle très utile pour la séparation et l'analyse quantitative des solutions de sucres, des hydrolysats, des protéines, etc. C'est cet ensemble de recherches qui lui vaut le prix Nobel. L'avantage primordial de ces méthodes réside avant tout dans leur spécificité et dans la douceur du traitement des matériaux étudiés. Ainsi en électrophorèse, durant toute l'opération de séparation, l'échantillon reste dans une solution dont la composition varie très peu, éliminant tous les risques de dénaturation et de modification irréversibles, si fréquents dans les séparations par précipitation. Un autre avantage est que l'on isole des produits homogènes, même après précipitation et recristallisation successives.

Enfin l'électrophorèse ne sépare que des particules libres. Si l'on est en présence d'une association moléculaire ou d'un complexe, la séparation n'est effective que dans le cas où ces demiers sont dissociés. Il peut arriver que l'électrophorèse sépare un composant homogène qui, dans d'autres conditions (traitements moins doux, variation du pH), s'avère de nature plus complexe. Lorsqu'il en est ainsi, l'électrophorèse présente un grand intérêt pour étudier les composés tels qu'ils se trouvent à l'état naturel ou dans un organisme vivant; c'est le cas pour les lipides dans les complexes lipido-protéiniques, qui d'un point de vue biologique jouent un rôle extrêmement important.

Les travaux de Tiselius ont eu des conséquences considérables sur le développement des méthodes analytiques en biochimie. Après l'électrophorèse libre ou de frontière, ont été successivement inventées l'électrophorèse de zone et l'électrophorèse en gélose. La première, découverte par Tiselius, Durrum, Enenckel et Cremer en 1950, permet d'obtenir selon les colorants utilisés des protéinogrammes totaux, des lipidogrammes et des glycoprotéinogrammes. La seconde a été décrite la même année par Gordon et ses collaborateurs. En 1952, P. Grabar et de Williams introduisirent l'immuno-électrophorèse, qui permet la dissociation des blocs protéiques. Enfin, en 1955, Snithies met au point l'électrophorèse en gel d'amidon, qui révèle par exemple les différences héréditaires dans les constituants sériques.

Fondée sur l'adsorption, l'analyse frontale de Tiselius, proposée en 1940, sera suivie d'un développement extraordinaire des méthodes chromatographiques, avec A. Martin et R. L. M. Synge en 1952.

Après la Deuxième Guerre mondiale, Tiselius joua un très grand rôle dans les progrès de la science en Suède. Il est membre du Comité de la Force Atomique, du Conseil de la Recherche Médicale de l'Etat, de la Commission Royale pour l'Enseignement Supérieur, il assure par ailleurs la présidence du Conseil de Recherche dans les Sciences Naturelles, la vice-présidence du Conseil d'Administration de la Fondation Nobel. Il fait aussi partie du Comité Nobel de Chimie et de l'Académie des Sciences. En 1947, il devient l'un des vice-présidents de l'Union Intemationale de la Chimie.

Il est mort à Uppsala le 29 octobre 1971.